Cryoélectronique

Nature Communications volume 13, Numéro d'article : 7411 (2022) Citer cet article

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Les pili sont des extensions de surface filamenteuses qui jouent un rôle dans les processus cellulaires bactériens et archéens tels que l'adhésion, la formation de biofilm, la motilité, la communication cellule-cellule, l'absorption de l'ADN et le transfert horizontal de gènes. L'archée modèle Sulfolobus acidocaldarius assemble trois filaments de la superfamille des pilus de type IV (archaella, pili à adhérence archéenne et pili inductibles par les UV), ainsi qu'un quatrième filament jusqu'à présent non caractérisé, appelé « fil ». Nous rapportons ici la structure cryo-EM du fil archéen. Le filament est fortement glycosylé et est constitué de sous-unités de la protéine Saci_0406, disposées tête-bêche. Saci_0406 présente une similitude structurelle, mais une faible homologie de séquence, avec les pilines bactériennes de type I. Les sous-unités de fil sont interconnectées via la complémentation du brin donneur, une caractéristique qui rappelle les pili chaperons-huissiers bactériens. Cependant, malgré ces similitudes dans l'architecture globale, les fils archéens semblent avoir évolué indépendamment et sont probablement assemblés par un mécanisme distinct.

La capacité d’adhérer aux surfaces et de former des biofilms est essentielle à la vie microbienne et au développement de maladies. L'adhésion de surface et la formation de biofilm sont favorisées par divers filaments qui s'étendent à partir de la surface des cellules procaryotes1,2,3,4. Chez les bactéries, une grande variété de filaments adhésifs ont été bien étudiés. Il s'agit notamment des pili chaperon-usher (CU), curli, de type IV (T4P) et de type V (T5P) chez les bactéries à Gram négatif, et des pili dépendants de la sortase chez les bactéries à Gram positif5,6,7,8,9, 10,11.

Chez les archées, l’adhésion cellulaire et la formation de biofilms sont beaucoup moins comprises. Jusqu'à présent, les filaments adhésifs archéens les mieux étudiés appartiennent à la superfamille des pilus de type IV (T4FF) 12,13,14,15. Les T4FF sont conservés dans les bactéries et les archées et sont constitués de sous-unités en forme de sucette organisées en hélice, appelées pilines de type IV (T4P). Les T4P sont caractérisés par une hélice α N-terminale hydrophobe conservée et une extrémité C-terminale globulaire variable riche en brins β. Les T4FF ont un chemin d'assemblage commun. Les sous-unités sont initialement exprimées sous forme de pré-pilines et insérées dans la membrane cellulaire par le translocon16 Sec. Lors du clivage du peptide signal N-terminal par une peptidase signal de classe III, les pilines sont préparées pour l'insertion dans un filament T4FF naissant dans un processus catalysé par un complexe multiprotéique s'étendant sur la membrane et piloté par l'ATPase. Dans le pilus assemblé, les hélices α forment le noyau du filament, tandis que les domaines globulaires font face au milieu extracellulaire18. La cooptation et l'adaptation de gènes homologues dans le T4FF ont abouti à une variété de filaments de type T4P dotés de fonctions supplémentaires telles que la motilité et l'absorption de l'ADN .

Des preuves récentes suggèrent l’existence d’un autre type de filament adhésif archéen21, qui partage des caractéristiques rappelant les pili bactériens chaperons-ushers (CU). Ce sont des filaments de surface qui jouent un rôle clé dans la formation du biofilm et la virulence des souches pathogènes22. Les pili CU comprennent les pili de type I et P, que l’on trouve dans Escherichia coli uropathogène, et permettent à ces bactéries d’adhérer aux surfaces des cellules endothéliales22,23. La fixation à la surface cellulaire est médiée par des adhésines spécialisées qui coiffent les extrémités distales des filaments et sont sélectives aux résidus de sucre dans les récepteurs glycolipidiques à la surface des cellules de l'hôte24,25.

Les fimbriae sont des fibres creuses assemblées à partir de sous-unités de type pilin11. Ces sous-unités sont initialement exprimées sous forme de protéines précurseurs et sécrétées par le translocon Sec dans l'espace périplasmique . Les sous-unités de ces filaments ont une structure conservée constituée d'une extension N-terminale (brin β) (NTE) et d'un domaine globulaire C-terminal avec un pli (tête) incomplet de type immunoglobine. Dans le filament assemblé, chaque sous-unité insère sa queue dans le baril β d’une sous-unité adjacente via un processus appelé complémentation du brin donneur (DSC)27. Ce mécanisme, qui implique la formation de plusieurs liaisons hydrogène, concatène les sous-unités en un filament très stable28.